Familia · immune
LL-37
Péptido antimicrobiano catelicidina (CAMP), fragmento C-terminal de hCAP-18
LL-37 es el único péptido antimicrobiano humano derivado de la catelicidina, una hélice α anfipática de 37 residuos liberada por escisión proteolítica del precursor hCAP-18 y llamada así por sus dos leucinas iniciales. Su estructura catiónica y anfipática le permite unirse y desestabilizar membranas microbianas aniónicas, con actividad amplia frente a bacterias, algunos virus y hongos. Más allá de la lisis directa, es una molécula de señalización de defensa del huésped: neutraliza LPS, atrae y modula células inmunitarias e influye en la cicatrización y la angiogénesis, en parte mediante el receptor de péptidos formilados FPR2/ALX y vías ligadas a EGFR. Es clave que sus efectos dependen de la concentración y el contexto: el mismo péptido es antimicrobiano e inmunomodulador a ciertos niveles y citotóxico o proinflamatorio a otros, y puede promover o suprimir el crecimiento tumoral según el tejido.
LL-37 es un péptido humano endógeno con una literatura preclínica muy amplia (in vitro y en animales) sobre inmunidad innata, neutralización de LPS, cicatrización y angiogénesis; las revisiones fundacionales son Dürr et al. (2006) y Xhindoli et al. (2016). No es un fármaco aprobado y faltan ensayos terapéuticos humanos sólidos. Es importante que la evidencia es genuinamente de doble filo: Piktel et al. (2016) revisa cómo LL-37 promueve algunos cánceres (p. ej. ovario, pulmón, mama) mientras suprime otros (p. ej. colon, gástrico), reflejando una señalización específica de receptor y tejido. Esta ambivalencia, junto con la citotoxicidad dependiente de la concentración, es central para interpretarlo con honestidad.
- Investigación de mecanismos de inmunidad innata y antimicrobianos
- Modelos de cicatrización, reepitelización y angiogénesis
- Estudios de inflamación y neutralización de endotoxina (LPS)
- Biología del cáncer: estudio de sus roles dependientes del contexto y del tipo tumoral
Solo visión educativa — el hub público no incluye pautas de dosis.
In vitro, LL-37 muestra una citotoxicidad clara y dependiente de la concentración hacia células del huésped y puede ser proinflamatorio. Como su biología es de doble filo —potencialmente promotora de tumores en algunos tejidos y ligada a cuadros inflamatorios como psoriasis y rosácea donde se sobreexpresa—, extrapolar un beneficio al uso humano no está respaldado por la evidencia actual. La seguridad humana a largo plazo es desconocida; no es un terapéutico aprobado. Para material vendido 'solo para investigación', el origen y la pureza no verificados son los riesgos prácticos dominantes.
Un CoA de tercero que cubra identidad, pureza (HPLC) y confirmación de masa (MS) es la verificación mínima. Al ser un péptido de 37 residuos, LL-37 es exigente de sintetizar y propenso a secuencias truncadas o con deleciones y a agregación, por lo que la cuantificación y la espectrometría de masas —no solo la pureza— importan para saber qué contiene realmente una muestra.
Uso solo en investigación (RUO) en la mayoría de jurisdicciones; no aprobado por la FDA ni la EMA para uso humano. Es un péptido humano endógeno estudiado a nivel preclínico, no un medicamento autorizado.
Preguntas frecuentes
- ¿Para qué sirve LL-37?
- Investigación de mecanismos de inmunidad innata y antimicrobianos. Modelos de cicatrización, reepitelización y angiogénesis. Estudios de inflamación y neutralización de endotoxina (LPS). Biología del cáncer: estudio de sus roles dependientes del contexto y del tipo tumoral. LL-37 es un péptido humano endógeno con una literatura preclínica muy amplia (in vitro y en animales) sobre inmunidad innata, neutralización de LPS, cicatrización y angiogénesis; las revisiones fundacionales son Dürr et al. (2006) y Xhindoli et al. (2016). No es un fármaco aprobado y faltan ensayos terapéuticos humanos sólidos. Es importante que la evidencia es genuinamente de doble filo: Piktel et al. (2016) revisa cómo LL-37 promueve algunos cánceres (p. ej. ovario, pulmón, mama) mientras suprime otros (p. ej. colon, gástrico), reflejando una señalización específica de receptor y tejido. Esta ambivalencia, junto con la citotoxicidad dependiente de la concentración, es central para interpretarlo con honestidad.
- ¿Es legal LL-37 en Europa?
- Uso solo en investigación (RUO) en la mayoría de jurisdicciones; no aprobado por la FDA ni la EMA para uso humano. Es un péptido humano endógeno estudiado a nivel preclínico, no un medicamento autorizado.
- ¿Qué riesgos y efectos secundarios tiene LL-37?
- In vitro, LL-37 muestra una citotoxicidad clara y dependiente de la concentración hacia células del huésped y puede ser proinflamatorio. Como su biología es de doble filo —potencialmente promotora de tumores en algunos tejidos y ligada a cuadros inflamatorios como psoriasis y rosácea donde se sobreexpresa—, extrapolar un beneficio al uso humano no está respaldado por la evidencia actual. La seguridad humana a largo plazo es desconocida; no es un terapéutico aprobado. Para material vendido 'solo para investigación', el origen y la pureza no verificados son los riesgos prácticos dominantes.
- ¿Cómo se evalúa la calidad de LL-37?
- Un CoA de tercero que cubra identidad, pureza (HPLC) y confirmación de masa (MS) es la verificación mínima. Al ser un péptido de 37 residuos, LL-37 es exigente de sintetizar y propenso a secuencias truncadas o con deleciones y a agregación, por lo que la cuantificación y la espectrometría de masas —no solo la pureza— importan para saber qué contiene realmente una muestra.